Вторичная структура белка
-
Вторичная структура белка
- Локальная пространственная конформация полипептидного остова
- Включает альфа-спирали, бета-листы, бета-витки и омега-петли
- Образуется как промежуточное звено перед сворачиванием в третичную структуру
-
Определение вторичной структуры
- Формально определяется структурой водородных связей
- Альтернативно, определяется регулярным расположением двугранных углов
-
Типы вторичных структур
- Альфа-спирали и бета-листы наиболее распространены
- Другие спирали, такие как спираль 310 и π-спираль, редки
- Полипролиновая спираль и альфа-лист важны для сворачивания белков
-
Аминокислотные предпочтения
- Пролин и глицин нарушают регулярность α-спиралей
- Метионин, аланин, лейцин, глутамат и лизин предпочитают спиральную форму
- Триптофан, тирозин и фенилаланин предпочитают β-цепи
-
Методы определения вторичной структуры
- DSSP: словарь вторичной структуры белка, использует однобуквенные коды
- SST: байесовский метод, использует информационный критерий Шеннона
-
Экспериментальное определение
- Спектроскопия: круговой дихроизм, инфракрасная спектроскопия, ЯМР-спектроскопия
-
Предсказание вторичной структуры
- Ранние методы: метод Чоу–Фасмана, метод ГОРА
- Современные методы: множественное выравнивание последовательностей, нейронные сети, скрытые марковские модели
- Методы прогнозирования анализируются в CASP
-
Методы предсказания вторичной структуры
- Наиболее точные методы: Psipred, SAM, PORTER, PROF, SABLE
- Главная область для улучшения: предсказание β-цепей
- Верхний предел точности: ~90% из-за особенностей DSSP
-
Значение точного предсказания вторичной структуры
- Ключевой элемент в предсказании третичной структуры
- Пример: паттерн βαββαβ указывает на ферредоксиновую складку
-
Приложения вторичной структуры
- Выравнивание последовательностей белков и нуклеиновых кислот
- Включение вторичной информации улучшает точность выравниваний
- Для РНК это менее полезно из-за консервативности спаривания оснований
- Обнаружение отдаленных связей между белками по вторичной структуре
-
Стабильность и проектирование белков
- α-спирали более стабильны и устойчивы к мутациям
- Разработка полностью α-белков проще, чем белков с α- и β-структурами
-
Дополнительные ресурсы
- Биологический портал
- Складывание (химия)
- Вторичная структура нуклеиновой кислоты
- Перевод
- Структурный мотив
- Банк данных о круговом дихроизме белков
-
Программное обеспечение и рекомендации
- Список программ для прогнозирования вторичной структуры белка
- Рекомендации по дальнейшему чтению
- Внешние ссылки: NetSurfP, ПРОФЕССОР, PSSpred, Genesilico metaserver, SST