Активный сайт
-
Структура и механизм действия ферментов
- Ферменты — это белки, которые катализируют химические реакции.
- Ферменты состоят из активного центра, который связывается с субстратом, и аллостерического участка, который регулирует активность.
- Активный центр содержит аминокислоты, которые образуют специфические связи с субстратом.
- Аллостерический участок связывается с эффекторными молекулами, влияя на активность фермента.
-
Факторы, влияющие на активность ферментов
- Ферменты могут быть активированы или ингибированы различными факторами.
- Температура, pH и концентрация субстрата влияют на активность ферментов.
- Кофакторы, такие как витамины и ионы металлов, могут быть необходимы для активности ферментов.
- Ингибиторы могут замедлять или останавливать реакции, связываясь с ферментами.
-
Типы ингибиторов ферментов
- Конкурентные ингибиторы связываются с активным центром, но не мешают субстрату.
- Неконкурентные ингибиторы связываются как с активным центром, так и с комплексом ES.
- Обратимые ингибиторы могут быть удалены, но активный центр остается измененным.
- Необратимые ингибиторы образуют ковалентные связи с ферментом и необратимо блокируют его активность.
-
Примеры ингибиторов ферментов
- Ингибиторы протеазы ВИЧ используются для лечения СПИДа.
- Стрихнин блокирует рецепторы ацетилхолина, вызывая мышечные сокращения и удушье.
- Диизопропилфторфосфат необратимо ингибирует сериновую протеазу.
-
Применение ингибиторов в открытии лекарств
- Идентификация активных центров ферментов важна для разработки лекарств.
- Ингибиторы протеаз используются для лечения СПИДа и гипертонии.
- Сравнение активных сайтов ферментов помогает в разработке новых лекарств.
-
Аллостерические участки и регуляция ферментов
- Аллостерические участки могут связывать эффекторные молекулы и регулировать активность ферментов.
-
Рекомендации для дальнейшего чтения
- Статья предлагает дополнительную литературу по структуре и механизму действия ферментов.
- Пересказана только часть статьи. Для продолжения перейдите к чтению оригинала.