Фермент
-
История и этимология
- Ферменты были открыты в 1833 году Ансельмом Пайеном.
- Луи Пастер ввел термин «фермент» в 1877 году.
- Эдуард Бюхнер получил Нобелевскую премию за открытие бесклеточной ферментации в 1907 году.
-
Классификация и номенклатура
- Ферменты классифицируются по активности или сходству последовательностей.
- Международный союз биохимии и молекулярной биологии разработал номенклатуру ферментов (EC).
- Ферменты обозначаются буквами EC и четырьмя цифрами, указывающими на иерархию активности.
-
Структура и функции
- Ферменты представляют собой глобулярные белки, действующие по отдельности или в комплексах.
- Ферменты ускоряют химические реакции, снижая энергию активации.
- Ферменты могут быть ингибированы или активированы другими молекулами.
-
Применение и использование
- Ферменты используются в коммерческих целях, например, в синтезе антибиотиков.
- Ферменты применяются в продуктах для домашнего обихода, таких как биологические стиральные порошки и размягчители мяса.
-
Эволюция и гомология
- Ферменты могут утрачивать способность к биологическому катализу, что отражается в их аминокислотных последовательностях.
- Ферменты классифицируются по сходству последовательностей на семейства.
- Негомологичные изофункциональные ферменты могут возникать из-за горизонтального переноса генов.
-
Структура и функция ферментов
- Структура ферментов определяет их каталитическую активность.
- Денатурация ферментов при нагревании или воздействии химических веществ приводит к потере активности.
- Ферменты бактерий, обитающих в горячих источниках, ценятся за способность функционировать при высоких температурах.
-
Размеры и структура ферментов
- Ферменты варьируются от 62 до 2500 аминокислотных остатков.
- Каталитический центр и сайт связывания составляют активный центр фермента.
- Оставшаяся часть структуры поддерживает ориентацию и динамику активного центра.
-
Механизм связывания с субстратом
- Ферменты связывают субстраты, прежде чем катализировать реакцию.
- Ферменты обладают высокой специфичностью и точностью.
- Некоторые ферменты обладают механизмами корректуры для повышения точности.
-
Модель «Замок и ключ» и индуцированное соответствие
- Модель «Замок и ключ» объясняет специфичность, но не стабилизацию переходного состояния.
- Модель индуцированного соответствия учитывает гибкость активного центра и конформационные изменения.
-
Катализ и динамика ферментов
- Ферменты ускоряют реакции, снижая энергию активации.
- Ферменты используют различные механизмы катализа, такие как создание среды с распределением заряда и временное образование ковалентного промежуточного продукта.
- Ферменты обладают сложными внутренними динамическими движениями, что приводит к образованию конформационного ансамбля.
-
Представление субстрата и аллостерическая модуляция
- Ферменты могут быть изолированы от субстрата на плазматической мембране или внутри мембраны.
- Аллостерические участки связываются с молекулами в клеточной среде, изменяя конформацию фермента.
-
Кофакторы и коферменты
- Некоторые ферменты требуют кофакторов для активности.
- Кофакторы могут быть неорганическими или органическими, такими как флавин и гем.
- Коферменты переносят химические группы от одного фермента к другому.
-
Коферменты и их роль
- Коферменты химически изменяются в результате действия ферментов.
- Около 1000 ферментов используют кофермент NADH.
- Коферменты непрерывно регенерируются, поддерживая их концентрацию на постоянном уровне.
-
Термодинамика ферментов
- Ферменты не изменяют положения химического равновесия.
- Ферменты увеличивают скорость реакции за счет снижения энергии переходного состояния.
- Ферменты могут связывать две или более реакции, используя термодинамически благоприятную реакцию для запуска термодинамически неблагоприятной.
-
Кинетика ферментов
- Кинетика ферментов изучает, как ферменты связывают субстраты и превращают их в продукты.
- В 1913 году Михаэлис и Ментен предложили кинетику Михаэлиса-Ментена.
- Скорость ферментации зависит от условий растворения и концентрации субстрата.
- Vmax — максимальная скорость реакции, Км — концентрация субстрата для достижения половины Vmax.
- kcat — число оборотов, отражающее эффективность фермента.
-
Ингибирование ферментов
- Скорость ферментативных реакций может быть снижена ингибиторами.
- Конкурентные ингибиторы связываются с ферментом, мешая связыванию субстрата.
- Неконкурентные ингибиторы снижают каталитическую эффективность фермента.
- Неконкурентоспособные ингибиторы связываются только с комплексом фермент-субстрат.
- Смешанные ингибиторы влияют на связывание субстрата и ингибитора.
- Необратимые ингибиторы инактивируют фермент.
-
Функции ингибиторов
- Ингибиторы могут действовать как часть механизма обратной связи.
- Ингибиторы используются в качестве лекарственных препаратов, таких как статины и ингибиторы протеаз.
- Необратимые ингибиторы, такие как аспирин, используются для лечения воспаления.
-
Факторы, влияющие на активность ферментов
- Ферменты чувствительны к изменению рН, температуры и концентрации субстрата.
-
Биологическая функция ферментов
- Ферменты участвуют в передаче сигналов, клеточной регуляции, движении и транспорте.
- Ферменты также выполняют экзотические функции, такие как генерация света у светлячков и инфицирование клеток вирусами.
-
Функции ферментов в пищеварительной системе
- Ферменты расщепляют крупные молекулы на более мелкие для всасывания кишечником.
- Разные ферменты переваривают разные пищевые вещества.
-
Метаболизм и ферменты
- Ферменты работают вместе, создавая метаболические пути.
- Ферменты определяют этапы метаболизма и регулируют его.
-
Контроль активности ферментов
- Ферменты могут быть активированы или ингибированы другими молекулами.
- Посттрансляционная модификация, например, фосфорилирование, регулирует активность ферментов.
- Количество ферментов может быть усилено или уменьшено в ответ на изменения в окружающей среде.
-
Субклеточное распределение и специализация органов
- Ферменты могут быть разделены на группы и локализованы в разных клеточных компартментах.
- У многоклеточных эукариот клетки в разных органах имеют разные наборы ферментов.
-
Вовлеченность в болезнь
- Нарушения в работе ферментов могут привести к генетическим заболеваниям.
- Примеры: болезнь Тея-Сакса, фенилкетонурия, дефицит псевдохолинэстеразы.
-
Эволюция ферментов
- Ферменты изменяются в результате мутаций и расхождения последовательностей.
- Новые ферментативные активности могут развиваться через дупликацию генов и мутации.
-
Промышленное применение
- Ферменты используются в химической промышленности как катализаторы.
- Белковая инженерия направлена на создание новых ферментов с новыми свойствами.
-
Медиа, связанные с энзимами на Wikimedia Commons
- Включает различные медиаматериалы, связанные с энзимами
- Медиаматериалы доступны для использования и редактирования
-
Примеры медиа
- Фотографии и изображения энзимов
- Видео и анимация, демонстрирующие работу энзимов
- Статьи и научные публикации о энзимах
-
Доступность и использование
- Медиаматериалы можно свободно использовать и редактировать
- Доступны для различных целей, включая научные исследования и образовательные материалы