Оглавление
- 1 Белок
- 1.1 Структура и функции белков
- 1.2 Посттрансляционная модификация и белковые комплексы
- 1.3 История и этимология
- 1.4 Структура и классификация белков
- 1.5 Биохимия белков
- 1.6 Структура белков
- 1.7 Белки и их функции
- 1.8 Химический синтез белков
- 1.9 Структура белков
- 1.10 Клеточные функции белков
- 1.11 Функции белков
- 1.12 Ферменты
- 1.13 Передача сигналов и связывание лигандов
- 1.14 Структурные белки
- 1.15 Методы исследования
- 1.16 Очистка белка
- 1.17 Метка для белков
- 1.18 Клеточная локализация белков
- 1.19 Протеомика
- 1.20 Определение структуры белков
- 1.21 Предсказание структуры белков
- 1.22 Моделирование динамических процессов in silico
- 1.23 Химический анализ белков
- 1.24 Гидролиз белков
- 1.25 Промышленное использование гидролиза белков
- 1.26 Механические свойства белков
- 1.27 Модуль Юнга белков
- 1.28 Методы определения модуля Юнга
- 1.29 Дополнительные ресурсы
- 1.30 Полный текст статьи:
- 2 Протеин – Arc.Ask3.Ru
Белок
-
Структура и функции белков
- Белки состоят из длинных цепочек аминокислотных остатков, называемых полипептидами.
- Белки выполняют различные функции в организме, включая катализ, репликацию ДНК, реагирование на раздражители и транспортировку молекул.
- Последовательность аминокислот определяется генетическим кодом и приводит к сворачиванию белка в определенную структуру.
-
Посттрансляционная модификация и белковые комплексы
- Аминокислотные остатки в белке часто подвергаются химической модификации, изменяя его свойства и активность.
- Белки могут работать вместе, образуя белковые комплексы.
- Белки существуют в организме ограниченное время и затем разлагаются.
-
История и этимология
- Белки изучались с 1700-х годов, но термин “белок” был предложен в 1838 году.
- Первые ученые-диетологи считали белок важным питательным веществом.
- В 1902 году Хофмайстер и Фишер показали, что белки состоят из полипептидов.
-
Структура и классификация белков
- С развитием рентгеновской кристаллографии стало возможным определять структуры белков.
- Белки классифицируются по последовательности и структуре, а также по функциональным признакам.
- Белковые домены позволяют классифицировать белки по сочетанию последовательности, структуры и функций.
-
Биохимия белков
- Белки состоят из линейных полимеров, построенных из аминокислот.
- Аминокислоты связаны пептидными связями, образуя основную цепь белка.
- Пептидная связь имеет две резонансные формы, придающие остову характер двойной связи.
-
Структура белков
- Альфа-атомы углерода находятся в одной плоскости с азотом и карбонильной группой.
- Два двугранных угла определяют локальную форму белкового каркаса.
- Белки являются жесткими из-за двойной связи N-C(O).
- Полипептидная цепь заканчивается амино- и карбокси-группами.
- Пептидные последовательности записываются от N-конца к С-концу.
-
Белки и их функции
- Белки взаимодействуют с другими молекулами и ионами.
- Типичная бактериальная клетка содержит около 2 миллионов белков.
- Эукариотические клетки содержат больше белков, например, клетки дрожжей содержат около 50 миллионов белков.
- Белки синтезируются из аминокислот с использованием генетического кода.
- Процесс синтеза белка называется трансляцией.
-
Химический синтез белков
- Короткие белки могут быть синтезированы химическим путем.
- Химический синтез позволяет вводить неприродные аминокислоты.
- Методы химического синтеза неэффективны для полипептидов длиной более 300 аминокислот.
-
Структура белков
- Белки сворачиваются в уникальные трехмерные структуры.
- Первичная структура: аминокислотная последовательность.
- Вторичная структура: локальные структуры, стабилизированные водородными связями.
- Третичная структура: общая форма белковой молекулы.
- Четвертичная структура: структура из нескольких белковых молекул.
- Пятиугольная структура: характерные признаки белковой поверхности.
-
Клеточные функции белков
- Белки выполняют функции, определенные генетической информацией.
- Белки составляют половину сухого веса клетки Escherichia coli.
- Набор белков, экспрессируемых в клетке, известен как протеом.
-
Функции белков
- Белки связываются с другими молекулами, образуя сайты связывания.
- Связывание зависит от третичной структуры и химических свойств боковых цепей аминокислот.
- Белки могут связываться с другими белками, низкомолекулярными субстратами и клеточными мембранами.
-
Ферменты
- Ферменты катализируют химические реакции, ускоряя их скорость.
- Ферменты обладают высокой специфичностью и ускоряют только определенные реакции.
- Ферменты участвуют в метаболизме и манипулируют ДНК.
-
Передача сигналов и связывание лигандов
- Белки участвуют в передаче клеточных сигналов и связывании лигандов.
- Антитела связывают антигены и участвуют в иммунной системе.
- Транспортные белки-лиганды связывают и транспортируют биомолекулы.
-
Структурные белки
- Структурные белки придают жесткость биологическим компонентам.
- Волокнистые белки, такие как коллаген и эластин, важны для соединительной ткани.
- Глобулярные белки, такие как актин и тубулин, образуют цитоскелет.
-
Методы исследования
- Методы включают иммуногистохимию, сайт-направленный мутагенез, рентгеновскую кристаллографию и масс-спектрометрию.
- Исследования могут проводиться in vitro, in vivo и in silico.
-
Очистка белка
- Белки очищаются от клеточных компонентов с помощью ультрацентрифугирования, осаждения, электрофореза и хроматографии.
- Генная инженерия облегчает очистку белков.
-
Метка для белков
- Метка из гистидина прикрепляется к белку для связывания с никелем в хроматографической колонке.
- Разработаны различные метки для выделения белков из сложных смесей.
-
Клеточная локализация белков
- Генная инженерия используется для экспрессии гибридных белков с репортерами.
- Флуоресцентные маркеры и антитела помогают идентифицировать локализацию белков.
- Иммуноэлектронная микроскопия является золотым стандартом для определения локализации.
-
Протеомика
- Протеом клетки включает все белки, присутствующие в данный момент.
- Методы включают двухмерный электрофорез, масс-спектрометрию, белковые микрочипы и двухгибридный скрининг.
-
Определение структуры белков
- Рентгеновская кристаллография и ЯМР-спектроскопия используются для определения структуры белков.
- Двухполяризационная интерферометрия и круговой дихроизм также применяются.
- Криоэлектронная микроскопия и электронная кристаллография используются для крупных белковых комплексов.
-
Предсказание структуры белков
- Гомологическое моделирование основано на сходстве с шаблонными структурами.
- Методы предсказания структуры используются для белковой инженерии.
-
Моделирование динамических процессов in silico
- Молекулярная механика и квантовая динамика применяются для моделирования межмолекулярных взаимодействий.
- Методы квантовой динамики позволяют моделировать белки в атомистических деталях.
-
Химический анализ белков
- Общий азот Кьельдаля используется для анализа органических веществ.
- Доступны более чувствительные методы анализа.
-
Гидролиз белков
- Гидролиз белков происходит медленно без катализаторов.
- Расщепление белков на пептиды и аминокислоты (протеолиз) происходит в тонком кишечнике.
- Гидролиз осуществляется ферментами протеазами или пептидазами.
- Протеазы бывают экзопептидазами и эндопептидазами.
- Пепсин является эндопептидазой в желудке.
- Поджелудочная железа выделяет трипсин и химотрипсин для завершения гидролиза.
-
Промышленное использование гидролиза белков
- Гидролиз используется для получения аминокислот из массовых источников белка.
- Материалы обрабатывают горячей соляной кислотой для гидролиза пептидных связей.
-
Механические свойства белков
- Механические свойства белков разнообразны и важны для их биологической функции.
- Эластичные свойства белков связаны с сокращением мышц.
- Конформационная динамика ферментов и структура мембран определяются механическими свойствами белков.
- Белки используются в разработке материалов следующего поколения.
-
Модуль Юнга белков
- Модуль Юнга рассчитывается как отношение осевого напряжения к деформации.
- Жесткость белков коррелирует с их биологической функцией.
- Коллаген и кератин имеют высокую жесткость, эластин — низкую.
- Глобулярные белки, такие как альбумин, имеют более низкие модули Юнга.
-
Методы определения модуля Юнга
- Модуль Юнга можно определить с помощью моделирования молекулярной динамики.
- Экспериментально модуль Юнга можно определить с помощью атомистических силовых полей или силовой микроскопии.
- На макроскопическом уровне модуль Юнга можно получить с помощью механических испытаний.
-
Дополнительные ресурсы
- Депротеинизация, ДНК-связывающий белок, макромолекула, протеинопатия, протеинопедия, пространство белковых последовательностей, суперсемейство белков, эволюция белка.
- Определения из Викисловаря, базы данных и проекты, учебные пособия и образовательные веб-сайты.