Оглавление
- 1 Proteolysis
- 1.1 Протеолиз и его функции
- 1.2 Пост-трансляционная обработка белков
- 1.3 Удаление N-терминального метионина
- 1.4 Удаление сигнальной последовательности
- 1.5 Расщепление полипептидов
- 1.6 Расщепление предшественников белков
- 1.7 Деградация белков
- 1.8 Лизосома и протеасома
- 1.9 Скорость внутриклеточной деградации белков
- 1.10 Пищеварение
- 1.11 Активация пищеварительных ферментов
- 1.12 Клеточная регуляция
- 1.13 Автопротеолиз
- 1.14 Протеолиз и заболевания
- 1.15 Неэнзиматические процессы
- 1.16 Лабораторные применения
- 1.17 Классификация протеаз
- 1.18 Яды
- 1.19 Полный текст статьи:
- 2 Протеолиз – Википедия
Proteolysis
-
Протеолиз и его функции
- Протеолиз — это расщепление белков на полипептиды или аминокислоты.
- В отсутствие катализаторов гидролиз пептидных связей происходит медленно, занимая сотни лет.
- Протеолиз обычно катализируется клеточными ферментами — протеазами, но может происходить и внутримолекулярно.
- Протеолиз важен для пищеварения, синтеза активных белков, регуляции физиологических процессов и предотвращения накопления нежелательных белков в клетках.
-
Пост-трансляционная обработка белков
- Ограниченный протеолиз полипептидов происходит во время или после трансляции.
- Удаляются N-терминальный метионин, сигнальный пептид и неактивные белки.
- Протеолитическая обработка предшественников белков, таких как проальбумин, приводит к образованию зрелых форм.
-
Удаление N-терминального метионина
- N-терминальный метионин может быть удален во время трансляции.
- В E. coli fMet удаляется эффективно, если второй остаток мал и не заряжен.
- В про- и эукариотах N-терминальный остаток может определять полужизнь белка по N-end правилу.
-
Удаление сигнальной последовательности
- Белки с сигнальным пептидом направляются к определенным органеллам или для секреции.
- Сигнальный пептид удаляется протеолизом после транспорта через мембрану.
-
Расщепление полипептидов
- Некоторые белки и гормоны синтезируются как полипептиды, требующие протеолитического расщепления.
- Полипептид про-опиомеланокортин содержит множество полипептидных гормонов.
- Вирусы также производят свои белки как полипептиды, которые затем расщепляются.
-
Расщепление предшественников белков
- Многие белки и гормоны синтезируются в виде предшественников, таких как зимогены, проферменты и прегормоны.
- Эти белки расщепляются для образования активных структур.
- Протеазы синтезируются в неактивной форме для безопасного хранения и активации в нужном месте.
-
Деградация белков
- Деградация белков может происходить внутри- или внеклеточно.
- В пищеварении белки расщепляются на пептиды и аминокислоты для всасывания.
- В клетках белки расщепляются на аминокислоты для удаления поврежденных и ненужных белков.
-
Лизосома и протеасома
- Внутриклеточная деградация белков происходит в лизосомах или через убиквитин-зависимый процесс.
- Лизосомы содержат множество протеаз, таких как катепсины.
- Убиквитин-зависимый процесс является селективным и использует протеасому для деградации белков.
-
Скорость внутриклеточной деградации белков
- Разные белки деградируют с разной скоростью.
- Нормальные белки могут иметь разную скорость деградации в зависимости от их функций.
- Факторы, влияющие на скорость деградации, включают N-конец, PEST-белки, дезаминирование и окисление аминокислот, а также физиологическое состояние организма.
-
Пищеварение
- В пищеварении белки расщепляются на пептиды и аминокислоты пищеварительными ферментами.
- Различные ферменты имеют разную специфичность для расщепления пептидных связей.
-
Активация пищеварительных ферментов
- Ферменты секретируются в виде неактивных зимогенов для предотвращения преждевременной активации.
- Пепсиноген активируется только в кислой среде желудка.
- Панкреатические зимогены активируются энтерокиназой в двенадцатиперстной кишке.
-
Клеточная регуляция
- Протеолиз участвует в регуляции многих клеточных процессов.
- Циклины регулируют клеточный цикл, деградируя перед митозом.
- Каспазы участвуют в апоптозе, активируясь протеолизом.
-
Автопротеолиз
- Некоторые белки участвуют в автопротеолизе, расщепляя пептидные связи.
- Примеры включают расщепление Asp-Pro и Asn-Pro связей.
-
Протеолиз и заболевания
- Аномальная протеолитическая активность связана с многими заболеваниями.
- Панкреатит и диабет могут быть вызваны избытком протеаз.
- Хронические воспалительные заболевания могут включать высвобождение лизосомальных ферментов.
-
Неэнзиматические процессы
- Протеолитические процессы могут быть ускорены экстремальными pH и температурой.
- Сильные минеральные кислоты могут гидролизовать пептидные связи.
- Некоторые белки устойчивы к кислотному гидролизу.
-
Лабораторные применения
- Протеолиз используется для удаления нежелательных белков и изменения функциональности других.
- Протеолитические ферменты применяются в протеомном анализе и для производства питательных сред.
-
Классификация протеаз
- Протеазы классифицируются по каталитической группе в активном сайте.
-
Яды
- Яды, такие как змеиные, могут вызывать протеолиз, вызывая токсические эффекты.