Кинетика ферментов

Кинетика фермента Основы кинетики ферментов Кинетика ферментов описывает скорость ферментативных реакций и их зависимость от концентрации субстрата.  Уравнение Михаэлиса-Ментена связывает […]

Кинетика фермента

  • Основы кинетики ферментов

    • Кинетика ферментов описывает скорость ферментативных реакций и их зависимость от концентрации субстрата. 
    • Уравнение Михаэлиса-Ментена связывает константу Михаэлиса (KM) и максимальную скорость реакции (Vmax). 
    • График Lineweaver-Burk используется для визуализации кинетических данных и может искажать их значимость. 
  • Практическое значение кинетических констант

    • Кинетические константы важны для понимания работы ферментов и предсказания их поведения в живых организмах. 
    • Прогнозирование метаболических путей требует знания множества кинетических данных и данных о экспрессии генов. 
    • Анализ баланса потоков может упростить моделирование метаболизма, игнорируя кинетику ферментов. 
  • Многосубстратные реакции и механизмы

    • Реакции с несколькими субстратами могут быть описаны сложными уравнениями, упрощающимися при фиксированных концентрациях одного субстрата. 
    • Ферменты с тройным комплексным механизмом и механизмом пинг-понга имеют специфические кинетические свойства. 
  • Обратимый катализ и уравнение Холдейна

    • Ферменты могут катализировать реакции в обоих направлениях, но внешние факторы могут ограничивать их способность. 
    • Уравнение Холдейна описывает начальную скорость реакции и ее зависимость от концентраций субстрата и продукта. 
    • Пересказана только часть статьи. Для продолжения перейдите к чтению оригинала. 

Полный текст статьи:

Кинетика ферментов — Википедия

Оставьте комментарий

Прокрутить вверх