Оглавление
Пи-спираль
-
Пи-спираль: определение и структура
- Пи-спираль (π-спираль) — тип вторичной структуры белков, обнаруженный Барбарой Лоу в 1952 году.
- Короткие π-спирали встречаются в 15% известных белковых структур.
- π-спирали образуются путем встраивания одной аминокислоты в α-спираль.
- π-спирали обычно обнаруживаются вблизи функциональных участков белков.
-
Стандартная структура π-спирали
- Аминокислоты расположены в правосторонней спиральной структуре.
- Каждая аминокислота соответствует повороту спирали на 87° и смещению на 1,15 Å.
- N-H-группа аминокислоты образует водородную связь с C=O-группой аминокислоты пятью остатками ранее.
- Большинство π-спиралей имеют длину 7 остатков и регулярно повторяющиеся двугранные углы.
-
Левосторонняя структура π-спирали
- Левосторонняя версия π-спирали возможна путем изменения знака двугранных углов.
- Левосторонняя π-спираль имеет примерно одинаковое количество остатков на виток и шаг спирали.
- Длинная левая π-спираль вряд ли может наблюдаться в белках из-за редкости аминокислот с положительными φ-двугранными углами.
-
π-спирали в природе
- Автоматизированные программы определения вторичной структуры часто неправильно обозначают π-спирали.
- π-спирали обычно имеют короткую длину и связаны с α-спиралями.
- Недавно разработанные программы аннотирования π-спиралей обнаружили, что 1 из 6 белков содержит хотя бы один π-спиральный сегмент.
-
Эволюционное значение π-спиралей
- π-спирали могут быть преобразованы в α-спирали и наоборот путем вставки и делеции одной аминокислоты.
- π-спирали связаны с функциональными сайтами белков, что способствует их диверсификации.
- Ферритиноподобное суперсемейство белков, включая ферритины и бактериоферритины, демонстрирует сильное влияние π-спиралей на функциональное разнообразие.
- Растворимая метамонооксигеназа имеет рекордное количество π-спиралей в одном ферменте — 13.